Устойчивость к голоданию и активность адг в drosophila melanogaster из природных популяций украины часть 2

Анализируя данные литературы по устойчивости к голоданию особей популяции Drosophila melanogaster , можно отметить, что за последние годы были проведены исследования, направленные на раскрытие молекулярных и физиологических механизмов ответа на пищевой стресс. Существует мнение, что данный признак воспроизводит уровень адаптивной пластичности и является частью механизма выживания, который может частично подвергаться инсулиновой системе регуляции.
амортизатор задний VOLVO

Что касается понимания экологических аспектов выносливости к голоданию, то до сих пор остается много вопросов относительно естественного отбора по этому признаку. Дрозофила предоставляет уникальную возможность для полноценного понимания и интеграции различных аспектов эволюционной ответы на пищевой стресс. 1.2 Активность алкогольдегидрогеназы в Drosophila melanogaster Механизмы адаптации генотипов и популяций к действию экологических факторов достаточно интересными и поэтому интенсивно изучаются во многих лабораториях. В данном контексте представляется целесообразным выяснить роль фермента алкгольдегидрогеназы (АДГ) в жизнедеятельности и адаптации в Drosophila melanogaster . Ген-энзимная система АДГ в течение длительного времени привлекает внимание многочисленных исследователей в различных областях генетики — от молекулярной к популяционной, благодаря относительно простой идентификации фермента, значительном полиморфизма и той ключевой роли, АДГ играет в жизнедеятельности дрозофилы (этот фермент помогает осуществлять детоксикацию и утилизацию спирта, который является важным компонентом среды обитания плодовой мушки). Фермент АДГ (по классификации ферментов — КФ 1. 1. 1. 1.) относится к классу оксидоредуктаз, объектом действия которых группа СН-ОН. Ацетальдегид + НАДН + Н + → этанол + НАД Алкогольдегидрогеназа широко распространена в природе. Алкогольдегидрогеназна активность присуща различным клеткам всех живых организмов. пиридиновых нуклеотидов в качестве кофермента играет главную роль в реакции со всеми изученными АДГ, при этом фермент может окислять не только этанол, но и другие первичные и вторичные спирты. При преобразовании этилового спирта в ацетальдегид наблюдается упорядоченная многоточечная взаимодействие в АДГ между ферментным белком, субстратом и коферментом. АДГ дрозофилы состоит из двух субъединиц с молекулярной массой 60 кДа и отличается от других алкогольдегидрогеназы отсутствием Zn 2+. Кроме этого АДГ дрозофилы проявляет большую сродство к вторичных спиртов. Скорость реакции, катализируемой АДГ Drosophila melanogaster , при использовании вторичных спиртов в качестве субстратов, в несколько раз больше, чем скорость окисления этанола. Аминокислотная последовательность АДГ дрозофилы отличается от других алкогольдегидрогеназы. При картировании пептидов АДГ Drosophila melanogaster выявлено наличие активного остатка цис-135 в домене, связывающей НАД +, а также двух остатков амидов на С-конце пептида. Таким образом, будет отличаться также и механизм действия АДГ дрозофилы — данный фермент формирует неустойчивый комплекс с субстратом и коферментом. Алкогольдегидрогеназа играет главную роль в катализе последнего этапа спиртового брожения, что присуще дрожжам, а также тканям, находящихся в анаэробной состоянии. Для АДГ плодовой мушки более характерна обратная реакция окисления спиртов до альдегидов или кетонов, поскольку спирты являются важным компонентом среды обитания дрозофилы. Drosophila melanogaster отличается от других видов дрозофилы способностью использовать этанол и другие спирты в качестве источника питательных веществ на разных стадиях своего развития. АДГ является основным ферментом в метаболизме этилового спирта в мух. Мутанты, которым не присуща алкогольдегидрогеназна активность, являются очень чувствительными к токсическому действию спирта и не могут использовать его. Более детальное изучение системы метаболизма этанола в D. melanogaster и некоторых других видов позволило выявить наличие двух самостоятельных ферментов: алкогольдегидрогеназы и альдегиддегидрогеназы, принимающих непосредственное участие в деградации этилового спирта, а также установить прямую корреляцию между их активностями у взрослых особей. Это дало веское основание предположить, что у дрозофилы окисления этанола осуществляется через ацетальдегид путем последовательного действия двух вышеупомянутых. Наличие альдегиддегидрогеназы оказывается преимущественно во фракции митохондрий, а алкогольдегидрогеназы — в цитозоле. Результаты многочисленных исследований показали наличие во всех природных популяциях Drosophila melanogaster двух вариантов АДГ, отличающиеся электрофоретично — АДГ — F и АДГ — S . Они находятся под контролем структурного гена Adh , что локализованный в хромосоме 2 в положении 50.1. Аминокислотные последовательности белков класса АДГ — F отличаются от таковых класса АДГ — S заменой лизина в треонин в позиции 192. Эта аминокислотная замена касается той области, которая является каталитическим доменом фермента, и лежит в основе разницы в относительной активности, термостабильности и других свойствах алозимив. Благодаря генетическому полиморфизма, локус Adh играет важную роль в генотипической адаптации дрозофилы к факторам внешней среды. При электрофорезе в полиакриламидном геле АДГ оказывается в виде двух — трех зон с главным катодной полосой (АДГ-5) и дополнительными более подвижными полосами (АДГ-3 и АДГ-1). В АДГ-S, которая является менее подвижной, полосы на электрофореграммах смещаются ближе к катоду и занимают положение 7, 5, 3 соответственно. Установлено, что при длительном голодании мух, или при их обработке низкими концентрациями ацетилацетона, проявляется высокий уровень экспрессии АДГ-1 и АДГ-3 за счет конверсии алозимного спектра. Действие на мух различных концентраций этанола приводила к ретроконверсии молекулярных форм АДГ. Предполагается, что взаимное превращение модифицированных молекул АДГ, характеризующихся разной стабильностью и кинетическими характеристиками, является важным звеном в сложной системе адаптации Drosophila melanogaster в экзогенного этанола. Согласно этой гипотезе экзогенный этанол стимулирует рост активности АДГ, увеличивая соотношение НАДН / НАД, тем самым снижая относительное количество АДГ-1 в пользу АДГ-3 и АДГ-5. Осуществляя регуляцию уровней НАД / НАДН и недр / НАДРН, которые в свою очередь регулируют распад других ферментов, АДГ также влияет на жизнеспособность дрозофилы. Очевидно, такой способ регуляции активности фермента − наиболее важный в процессах адаптации.